Entwicklung von Verfahren zum Nachweis und zur Entfernung von oxidiertem Albumin in der Sepsis

Humanalbumin (HSA) ist ein monomeres Multidomänenprotein. Es ist das am häufigsten vorkommendes Protein im Plasma gesunder Menschen und spielt eine entscheidende Rolle bei der Aufrechterhaltung des kolloidosmotischer (onkotischer) Drucks. Noch interessanter ist, dass Albumin eine außerordentliche Bindungskapazität besitzt, die für die Speicherung und den Transport von endogenen Substanzen, Metaboliten und Medikamenten im menschlichen Kreislaufsystem unerlässlich ist. Allerdings ist das HAS anfällig für posttranslationale oxidative Veränderungen. Diese oxidierten Albumine wurden mit systemischen Entzündungen in Verbindung gebracht. Der Zusammenhang zwischen Albuminstruktur und -funktion ist jedoch noch nicht vollständig geklärt, und die Mechanismen, durch die verschiedene Formen von oxidiertem Albumin Krankheiten beeinflussen, müssen noch untersucht werden. Daher konzentriert sich dieses Projekt auf oxidiertes Albumin und seine Rolle bei Entzündungen und der Aktivierung von Blutplättchen. Ziel dieses Projekts ist die Entwicklung und Verfeinerung von Analysemethoden zur präzisen Messung oxidierter Albumine in menschlichem Plasma mittels Hochleistungsflüssigkeitschromatographie (HPLC) und Fourier-Transformations-Infrarot-Spektroskopie (FTIR). Außerdem wollen wir den Zusammenhang zwischen dem Albumin-Redox-Zustand und den Auswirkungen der Hämoperfusion bei Sepsis-Patienten ermitteln. Wir werden auch den Einfluss von Adsorbentien auf den Redoxzustand von Albumin bewerten und die Auswirkungen von Nicht-Mercaptalbumin 2 (HNA2) auf die Auslösung der Thrombozytenaktivierung untersuchen.